B细胞抗原受体（B cell receptor,BCR）复合物至少由四种不同的多肽链组成，抗原结合部位是由重链和轻链构成的膜表面Ig的四链结构，此外，在BCR中还含有Igα和Igβ两种多肽链，最近在白细胞分化抗原国际专题讨论会中分别命名为CD79a和CD79b。在人类B细胞，与mIgM相关的Igα和Igβ分别为47kDa和37kDa糖蛋白，属 于免疫球蛋白超家族成员，编码Igα和Igβ的基因分别称为mb-1和B29。Igα和Igβ胞膜外区氨基端处均有一个Ig样结构域。Igα和Igβ均可作为蛋白酪氨酸激酶的底物，可能与BCR信号转导有关，因为mIgM和mIgD胞浆区只有3个氨基酸（KVK），不可能单独把胞膜外的刺激信号传递到细胞内。Igα和Igβ胞浆部分尾部有6个保守的氨基酸残基，可能以磷酸化形式与胞浆中不同酶中存在的SH2（src-homology2）结构域结合。