更新时间：2023-11-12 21:25
HSP70，是用于协同免疫作用的一种蛋白质。是热休克蛋白家族中组重要的一员。
是热休克70kDa蛋白 Heat shock 70 kDa protein
HSP70是分子量约70kD的热休克蛋白，是热休克蛋白家族中最重要的一员，被称为主要热休克蛋白，包括分子量为68、72、73、75、78kDa等的20多种蛋白。
HSP70家族蛋白分子量相近，等电点PH5.2-6.3之间和相似的胰蛋白酶肽谱，在几乎所有生物的应激细胞中常被高度诱导，具有保护机体和细胞的功能。
分子量70KD的热休克蛋白（诱导型）在正常细胞中水平较低，在应激状态下可明显升高，是热休克蛋白研究中最多的一种。尤其是对HSP70家族的结构、功能以及表达调控机理的研究较多，正常情况下HSP70位于胞浆内，受到热休克刺激时，核内HSP70迅速增加，浆内只有少量存在，细胞处于恢复阶段时，核内的HSP70消失，浆内仍有低水平HSP70表达。
HSP-70由两个结构域组成：一个结构域（蛋白质编号1dkg）是ATP的结合位点，并且控制ATP的结合过程。另一个结构域（蛋白质编号1dkz）是富含碳的肽链的结合位点，粉色表示的小肽段是蛋白质结合的缝隙，水母状结构的前折叠因子（蛋白质编号1fxk）也执行类似的功能，即包裹折叠过程中的蛋白质链。
目前，HSP70被认为是哺乳动物细胞HSPs中最重要，也是研究最为深入的HSPs家族，这与它所具有的生物学特性密切相关：
生物界的普遍性，从原核生物到真核生物都有HSP70的表达，同一生物体内的不同组织内亦均有表达
高度的保守性，不同生物来源的HSP70氨基酸序列有50%-90%的相似性，而且HSP70氨基酸序列的N端2/3部分较C端1/3部分还要保守得多。
正常情况下HSP70在细胞内呈基础表达，表达水平较低；而在高温及各种有害应激状态下，HSP70的合成速度显著增加，一般数分钟内即可达到最高水平，而原来的蛋白质合成则减少，以提高生物体的抗应激能力。
正常情况下HSP70位于细胞浆内，当细胞遭受应激作用时，HSP70迅速移入细胞核内并包围核仁，细胞浆内只有少量存在；而应激消除后细胞处于恢复阶段时，细胞核内HSP70又返回胞浆，在细胞浆6内呈低水平表达，再次应激又重新返回细胞核。
HSP70家族成员在细胞内的分布不同，但均具有与核苷酸特别是与ADP或ATP结合的特性。
1962年Ritossa发现，将果蝇的培养温度从25℃提高到30℃ （热休克环境温度升高），30分钟后就可在多丝染色体上看到 蓬松现象（或称膨突puff），提示这些区带基因的转录加强并可能有某些蛋白质的合成增加。
1974年Tissieres研究证实该现象的产生是因为温度高增强了这一区域的基因转录，相应生成了一系列分子量为70kDa和26kDa的蛋白质这些蛋白质被命名为热休克蛋白质（HSP）。
1992年Horwitz提出HSP是一种分子伴侣的理论。HSP的作用和功能已经引起世界各国学者的广泛关注，尤其是对HSP70的研究最为深入。
在正常生理条件下，如细胞的增生和分化、胚胎的生长和发育、激素的刺激等，热休克蛋白即呈基础表达。正常生长条件下，所有细胞中，热休克蛋白占总蛋白量的5%-10%。
在应激条件下，热休克蛋白表达明显增加，且可发生移 位。这些应激包括：
体外环境应激：热、冷、有机物、重金属（砷、镉等）、缺氧等。
体内病理生理应激：基因损伤、组织创伤、微生物感染等。
邬堂春等于1995年从人体肿瘤细胞株，大鼠肝脏和心脏，家兔和小鼠肝组织纯化了主要的热休克蛋白HSP70并分析了它的氨基酸组成
在所测的5种来源的HSP70中，含量位于前三位的氨基酸除大鼠心脏为甘氨酸、苯丙氨酸、谷氨酸外，其余的均为甘氨酸、谷氨酸和天冬氨酸。所有来源的HSP70均富含苯丙氨酸、赖氨酸、缬氨酸、亮氨酸和脯氨酸。
Flynn等的研究表明，HSP70的氨基酸的一级结构可分为3个功能域：
近N端为45kDa大小结构上高度保守的氨基酸序列，具有ATPase活性区，比羧基端部分具有更高的保守性，与不同生物的HSP70所共有的生化特性有关；
紧接着为18kDa大小相对保守的氨基酸序列，是多肽的结合部位；
近C端有约10kDa结构上多变的氨基酸序列，其结构尚不明，可能与特定的一组蛋白底物相互作用有关。
HSP100家族
HSP90家族（分子量约83-90kDa）
HSP70家族（分子量约66-78kDa）
HSP60家族和小分子量smHSP家族（分子量约12-43kDa）
分子伴侣功能：
热休克蛋白在细胞中执行最基本的生理功能，如蛋白质折叠、伸展、转运、寡聚体的形成和解聚等，维持细胞的生存和功能，在应激的不利条件下，提高细胞的抵抗力，起到应激保护作用。
协同免疫作用
单克隆抗体问世以来，由于其独有的特征已迅速应用于医学很多领域。
主要表现在以下几个方面。
1．检验医学诊断试剂
2．蛋白质的提纯
单克隆抗体是亲和层析中重要的配体。将单克隆抗体吸附在一个惰性的固相基质（如Speharose 2B、4B、6B等）上，并制备成层析柱。当样品流经层析柱时，待分离的抗原可与固相的单克隆抗体发生特异性结合，其余成分不能与之结合。将层析柱充分洗脱后，改变洗脱液的离子强度或pH，欲分离的抗原与抗体解离，收集洗脱液便可得到欲纯化的抗原
将针对某一肿瘤抗原的单克隆抗体与化疗药物或放疗物质连接，利用单克隆抗体的导向作用，将药物或放疗物质携带至靶器官，直接杀伤靶细胞，称为肿瘤导向治疗。另外，将放射性标记物与单克隆抗体连接，注入患者体内可进行放射免疫显像，协助肿瘤的诊断。
热休克蛋白(heatshockproteins，HSPs)又称应激蛋白(stressprotein，sp)，是生物体细胞在热诱导下合成的一组具有高度保守性的蛋白质。HSPs被发现与恶性肿瘤的发生、发展、复发及预后关系密切。