更新时间:2022-03-01 18:19
所谓结构域是指蛋白质亚基结构中明显分开的紧密球状结构区域,又称为辖区。多肽链首先是在某些区域相邻的氨基酸残基形成有规则的二级结构,然后,又由相邻的二级结构片段集装在一起形成超二级结构,在此基础上多肽链折叠成近似于球状的三级结构。对于较大的蛋白质分子或亚基,多肽链往往由两个或多个在空间上可明显区分的、相对独立的区域性结构缔合而成三级结构,这种相对独立的区域性结构就称为结构域。对于较小的蛋白质分子或亚基来说,结构域和它的三级结构往往是一个意思,也就是说这些蛋白质或亚基是单结构域。结构域自身是紧密装配的,但结构域与结构域之间关系松懈。结构域与结构域之间常常有一段长短不等的肽链相连,形成所谓铰链区。不同蛋白质分子中结构域的数目不同,同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同。常见结构域的氨基酸残基数在100~400个之间,最小的结构域只有40~50个氨基酸残基,大的结构域可超过400个氨基酸残基。
PDZ结构域,或者叫做“盘状同源区域”,是一种由80到100个氨基酸残基组成的保守序列,最初的名称是“突触后密度蛋白”PSD-95,或者DLG4(是“膜相关性鸟苷酸激酶”蛋白家族的一种)。在真核生物中,PDZ结构域通常表现为串联重复拷贝。由80到90个氨基酸残基组成,包含两个α螺旋和六个β折叠。生物作用主要是介导膜上的蛋白聚集,结合目标蛋白的C端,目标蛋白结合在由PDZ结构域第一个α螺旋和第二个β折叠所构成的沟内。