更新时间：2023-02-10 10:08
Ras蛋白是小型GTP结合蛋白大家族中的一员，是由190个氨基酸残基组成的小型GTP结合蛋白，具有GTP水解酶活性，分布于质膜胞质一侧。通常将“小型GTP结合蛋白”称为“单体GTP水解酶”，以区别于结构是三聚体的G蛋白。Ras蛋白的结构类似于G蛋白的α亚基，起到分子开关的功能。Ras蛋白的构象在两个不同的构象状态之间循环，当Ras蛋白结合的是GTP时，它处于活性状态，当Ras蛋白结合的是GDP时，它处于无活性状态。这两种状态的转换是通过与一种名为Ras-GEF的激活蛋白相互作用而完成的，Ras-GEF促使Ras蛋白将其GDP交换为GTP，从而将Ras转换为激活状态；经过一段时间的延迟，Ras蛋白的活性被一种名为Ras-GAP的GAP蛋白抑制，该蛋白促进Ras蛋白结合的GTP水解为GDP，导致Ras蛋白失活。当Ras蛋白处于活性状态时，它可以催化一系列丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶的磷酸化并依次激活的磷酸化级联反应，这个过程就如同多米诺骨牌一样。这个传递系统将信号从质膜传递到细胞核。
举一个具体的例子来说，Ras蛋白可以激活MAP kinase信号模块，MAP kinase是该通路中的最后一个激酶，即丝裂原活化蛋白激酶（mitogen activated protein kinase，MAP kinase）。在这个途径中，MAP激酶被磷酸化并被一种叫做MAP激酶-激酶（MAP kinase kinase）的酶激活。这个蛋白质本身是由一种MAP激酶-激酶-激酶（MAP kinase kinasekinase）启动的。而MAPKKK（MAP kinase kinasekinase）则由Ras蛋白激活。在MAP激酶级联的末端，MAP激酶磷酸化各种效应蛋白，包括某些转录调节因子，改变它们控制基因转录的能力。这种基因表达模式的改变可能刺激细胞增殖、帮住细胞生存或诱导细胞分化。当然，确切的结果将取决于MAP最终激活了哪类基因以及细胞接受了哪些胞外信号。
Ras蛋白的活性状态对细胞的生长、分化、细胞骨架、蛋白质运输和分泌等都具有影响，其活性则是通过与GTP或GDP的结合进行调节。
Ras的活性受两个蛋白的控制,一个是鸟苷交换因子(guanine nucleotide exchange factor, GEF),它的作用是促使GDP从Ras蛋白上释放出来,取而代之的是GTP,从而将Ras激活,GEF的活性受生长因子及其受体的影响。另一个控制Ras蛋白活性的是GTP酶激活蛋白(GTPase activating protein, GAP),存在于正常细胞中,主要作用是激活Ras蛋白的GTP酶，将结合在Ras蛋白上的GTP水解成GDP，成为失活型的 Ras蛋白—GDP。所以在正常情况下，Ras蛋白基本上都与GDP结合在一起，定位在细胞质膜内表面上。
如果其发生突变，则不能正常完成其介导的信号转导过程，相应的生理效应也受影响，最后生物体的生长、分化、物质运输等都不能正常完成。甚至会导致细胞的癌变。
举例来说：人类癌细胞中就发现了Ras基因的一种突变，这种突变使Ras蛋白的GTP水解酶活性失活，这就使得Ras蛋白不能自我失活，这就导致了细胞不受控制的增殖和癌症的发展。大约30%的人类癌症中含有Ras基因的这种激活突变。