更新时间:2023-01-30 14:57
从大肠杆菌等原核细胞可纯化获得三种延伸因子(elongationfactor),即EFTu,EFTs和EFG,分子量大约分别为4.7万,3.6万和8.3万。EFTu与GTP结合成EFTu-GTP,然后再与氨酰tRNA结合,形成三复合体(ternarycomplex)氨酰-tRNA-EFTu-GTP。这种三复合体与核糖体的氨酰tRNA部位(A部位,aminoacylsite)结合,继而GTP被分解,EFTu以EFTu-GDP的形式从核糖体上游离出来。游离的EFTu-GDP与EFTs反应,再生成EFTu-Ts,然后与GTP结合成EFTu-GTP。另一方面结合在P部位(peptidetransfer)。多肽链即可延长一个氨基酸残基。接着肽基tRNA从A部位转移(translccation)到P部位,P部位的tRNA从核糖体上脱离下来。该反应由EFG(G因子,亦称为移位酶)催化,再将一分子的GTP水解。如图所示,由于上述反应的逐次反复进行,而使多肽链延伸反应得以进行,每延长一个氨基酸残基,就水解两分子GTP。动物细胞或其他真核细胞基本上也以同样机制进行多肽链的延伸,并且也分离到了对应于原核细胞的各因子。