他在佩鲁茨（马克斯·佩鲁茨，Max F. Perutz）领导下从事研究，当时佩鲁茨正在建立一个分子生物学家小组，其中也包括克里克。佩鲁茨和肯德鲁所感兴趣的问题，是蛋白质分子的精细结构。半个世纪之前，费歇尔已确定了分子的氨基酸的基本骨架。五十年代，桑格又找到了测定此骨架中各种氨基酸的测序的方法，不过，还留下需要研究的问题，即在蛋白质分子内部氨基酸链是如何排列的。对于这一目标来说，最为适宜的技术似乎是X射线衍射，这种方法可用来分子内的总的规律性，就像威尔金斯研究核酸所作的那样。然而，对于蛋白质分子来说，不有进一步的要求，即要弄清每个原子的精确位置。佩鲁茨以血红蛋白作为自己的研究对象，而把较为简单的肌红蛋白分子交给肯德鲁探索（肌红蛋白与血红蛋白颇为相似，但前者的大小只有后者的四分之一）。血红蛋白分子大约含12，000个原子，其中一半是氢原子，氢原子很小，对X射线没有什么影响。但尽管如此，还剩下6000个原子，每个原子都能影响X射线，可见这种状况是非常复杂的。较小的肌红蛋白分子也有1200个这样的原子；它象血红蛋折那样复杂，但也是够复杂的。对X射线衍射图研究和分析了若干年。对复杂的衍射图进行分析，只能用五十年代后期出现的那种高速计算机才有可能。1960年，肯德尔所研究的较为简单的肌红蛋折扮子已被完全认识了。这样，就能确定每个原子的位置，从而精确地绘出肌红蛋白分子的三维图。十年前泡令已证实，纤维状蛋白具有一个螺旋形的链。现今，肯德尔则能证明，由肌红蛋白所代表的球状蛋白虽然并不形成纤维，然而其分子却具有螺旋状的基本结构。佩鲁茨所研究的血红蛋白课题也接着迅速地获得成果 。因此，佩鲁茨和肯德鲁一起分享了1962年的诺贝尔化学奖。