FAK本身是一个分子量为125kD的酪氨酸激酶，它缺乏跨膜区，似乎是一个纯粹的细胞质酪氨酸激酶，但又不含胞质酪氨酸激酶和其他生长因子受体作用蛋白质常有的SH2和SH3结构域，可见FAK结构之特殊性，其归类还悬而未决。已发现FAK分子中397和925位的酪氨酸残基可被磷酸化，其活性随整合蛋白在细胞膜表面聚集而升高。这种整合蛋白诱导的FAK磷酸化主要依靠β亚基的胞内结构域，也即整合蛋白成簇排列后，其β亚基胞内结构域的信息使FAK激活。此外，瞬间Ca离子浓度升高及PKC活性升高也可协助促成FAK磷酸化而活化。FAK邻近C端有一序列能与聚焦粘附部位趋近，称聚焦粘附靶标（focal adhesion targeting，FAT）序列，桩蛋白（paxillin）也与FAK中C端的一个序列结合。而在体外实验中FAK邻近N端的序列可与数种整合蛋白β亚基胞内结构域的人工合成肽结合。这些结合都使FAK分子与聚焦粘附部位接近。然后FAK分子中磷酸化酪氨酸位点与含SH2结构域（即Src同源序列2，能专一地与蛋白质中含磷酸酪氨酸的模体结合）的胞内蛋白质结合。通过这些复杂的相互作用，以FAK为中心的整合蛋白介导信号转导得以起始。

FAK和细胞凋亡

尽管FAK的确切功能尚不清楚，但若干实验均提示FAK可能有两个作用，一是在细胞铺展和移动时，FAK参与粘着斑形成和调节；二是FAK参与信号转导过程，以告知细胞核其细胞已锚定了。近年有关FAK在细胞凋亡中的作用也已肯定。

细胞粘附阻止凋亡，细胞凋亡时出现诸如细胞皱缩、染色质固缩并产生细胞与胞外基质（ECM）或细胞间粘附的解离等生物学特性变化，同样破坏ECM、减少细胞表面粘附分子或解除细胞粘附，都可引起不同程度细胞凋亡，这被称为失巢凋亡（anoikis），充分说明细胞粘附可阻止细胞凋亡。可见许多细胞生物学特性的呈现是以细胞锚定依赖（anchorage dependent）为基础的。我们观察到，将整合蛋白α5β1基因转染至人肝癌细胞，使其过量表达，结果较对照组细胞更易发生凋亡。这说明锚定依赖增强的细胞，若失去粘附，其凋亡也加速。

FAK参与抑制细胞凋亡，人们发现多种肿瘤细胞中FAK活性显著增加。这种FAK活性上升是否与肿瘤细胞凋亡受阻有关，引起了关注。去除细胞粘附可间接抑制FAK活性，进而诱导细胞凋亡。最近应用阻断FAK参与粘着斑作用方法，直接证明了FAK参与抑制细胞凋亡。按FAK分子中一段能与整合蛋白β1亚基C端结合的顺序，人工合成一个竞争性多肽，或制备抗FAK分子中粘着斑靶标（focal adhesion targeting，FAT）序列的单抗，分别将二者用微注射技术引入成纤维细胞，即竞争性多肽占领整合蛋白β1亚基C端，FAK不能参与下游信号转导，最终都导致细胞凋亡。这说明即使细胞发生粘附，粘着斑也存在，只要胞内FAK功能被阻断，细胞同样发生凋亡。此外用转染技术使细胞过表达FAK，也直接证明了FAK可抑制细胞凋亡。总之，细胞锚定依赖是细胞生存并逃逸凋亡的条件之一，其中包括细胞粘附、粘着斑形成、FAK激活、FAK下游信号进一步转导直至细胞核等一系列复杂过程，因此设法抑制肿瘤细胞FAK活性，将是治疗肿瘤的又一新探索途径。

FAK与胱冬肽酶

众所周知，细胞凋亡是一个主动的、细胞本身所固有的死亡现象，涉及许多基因的表达和激活一系列的蛋白水解酶即胱冬肽酶（caspase），瓦解细胞成凋亡小体，最终被吞噬细胞吞噬。目前确认的胱冬肽酶底物有DFF蛋白、Bcl2、Rb蛋白等。最近发现FAK也是胱冬肽酶底物。用TNF-α家族成员Fas或Apo-2L诱导T细胞和肺癌细胞凋亡时，发现活化的胱冬肽酶可水解FAK。Apo-2L诱导T细胞凋亡2h时，FAK即被水解释放出85kD的FAK片段，4h释放出77kD的FAK片段，24h时85kD片段消失，77kD仍存在，此种FAK的水解可被半胱氨酸蛋白酶抑制剂阻遏。在体外，进一步观察到FAK对各种胱冬肽酶的敏感性是不同的。胱冬肽酶3和7能水解FAK并产生85kD片段但不产生77kD片段；而胱冬肽酶6仅能水解FAK产生77kD。所以在凋亡的不同时相，多种胱冬肽酶作用于FAK，以去除FAK抑制凋亡的作用，使细胞最终凋亡。可见，FAK活性的调控直接影响细胞凋亡，是细胞凋亡研究中又一值得重视的环节。

FAK与细胞因子的串话

人们早已注意到ECM结合细胞后所引起的促进细胞铺展、移动、增殖和分化等细胞生物学变化，与其他若干细胞因子或生长激素所诱导的细胞生物学功能变化有许多相同之处。那么，一个信号的转导与另一个信号转导，在胞内是否存在交叉以加强生理效应，一直受到科学家的关注。就细胞因子的信号转导途径来说，主要有JAK-STAT途径、PI3K-C-myc途径和RAS-MAPK途径等。而ECM-整合蛋白介导的，FAK参与的信号转导途径主要是RAS-MAPK途径，因此二者信号转导有交叉的可能，也即人们所说的串话。新近在JAK-STAT和PI3K-C-myc途径中也发现串话，这使原本复杂的信号转导网络更显得纵横交叉串话频频。

FAK和JAK

已知生长激素（GH）作用于受体后，使受体二聚化，同时受体与相邻的JAK激酶相互活化，活化的JAK可以使STAT磷酸化，磷酸化的STAT进一步形成同源或异源二聚体，然后转位至核内，作用于特定的DNA序列影响基因转录。根据GH有促进细胞骨架分子--肌动蛋白重排（reorganization）、细胞趋化、移动等作用，有人就提出GH和ECM-整合蛋白信号转导可能存在串话。确实在CHO中发现了二者的串话。GH可使FAK发生酪氨酸磷酸化，磷酸化FAK使桩蛋白和张力蛋白磷酸化。深入研究发现FAK活化仅依赖GH受体一个亚基的脯氨酸富集盒1,FAK与JAK2结合，但FAK的位置是在JAK2的下游。有趣的是，GH介导STAT5转录活性作用并不需要FAK参与，看来FAK并不是GH受体和ECM-整合蛋白通路的交汇点，但可肯定的是FAK是JAK通路中的新成员。因此不难想象，GH的广泛生理作用与GH信号藉各种不同的信号分子和通路以扩大效应和功能不无关系。除GH外，HGF、PDGF等均可诱导FAK的酪氨酸磷酸化，可见这种串话的普遍性。与GH不同，胰岛素或类胰岛素生长因子-1却使粘附的细胞中FAK去磷酸化，这是迄今为止发现的唯一能拮抗ECM-整合蛋白介导信号转导的一类细胞因子，也即负性串话。值得指出的是，若细胞处于非粘附状态即悬浮状态时，胰岛素起到相反作用--促进FAK磷酸化。

除FAK外，RAFTK也是串话的作用点之一。在Kaposi肉瘤细胞中，血管内皮生长因子（VEGF）、bFGF、IL-6和TNF等细胞因子都可使RAFTK发生酪氨酸磷酸化而激活，继而增加磷酸化RAFTK与桩蛋白结合，使信号转至下游。RAFTK的串话为细胞因子所结合的受体酪氨酸蛋白激酶与细胞粘附分子转导信号所涉及的胞质酪氨酸蛋白激酶存在相互作用，提供有力佐证。

FAK和PI3K

细胞内信号转导网络错综复杂，PI3K是其中的重要信号分子之一。它所参与的过程复杂而繁多，近年来发现PI3K涉及GH和胰岛素的信号转导，证实PI3K受胰岛素受体底物1（IRS1）调控。PI3K与ECM-整合蛋白介导信号转导的关系也逐渐了解。体内实验发现细胞粘附时PI3K的p85亚基酪氨酸发生磷酸化，在体外FAK可使此亚基磷酸化，可见PI3K是FAK的又一底物。PI3K激活的结果是在质膜上产生第二信使PIP3，PIP3与细胞内含有PH结构域的信号蛋白Akt和PDK1（phosphoinositide dependent kinase-1）结合， 促使PDK1磷酸化Akt蛋白的Ser308导致Akt的活化。Akt还能通过PDK2（如整合素连接激酶ILK）对其Thr473的磷酸化而被激活。活化的Akt通过磷酸化作用激活或抑制其下游靶蛋白Bad 、Caspase9、NF-κB、GSK-3、FKHR、 p21Cip1和p27 Kip1等， 进而调节细胞的增殖、分化、凋亡以及迁移等。PDGF作用细胞时产生FAK磷酸化的同时，也使PI3K发生酪氨酸磷酸化，深入研究FAK-PI3K作用后的下游过程是彻底阐明有关串话全过程的关键所在。有如此之多的细胞因子与整合蛋白的信号转导发生串话，充分说明外界多因素调控细胞生物学特性时，可通过协同或拮抗来达到最终的效应，也是细胞对外界作出的综合反应。

根据《建筑地基基础设计规范》（GB5007—2011）中规定地基承载力的特征

值用fak来表示。

相关：据《工业与民用建筑地基基础设计规范》（TJ7—74）定义地基承载力容许值用【R】表示；据《建筑地基基础设计规范》（GBJ7—89）定义地基承载力标准值用fk表示。

FAK：在外贸环境中的意思

FAK也是外贸中常见的缩写。它的全称是for all kind。常出现在运价表中，代表适应所有货物。