PARP是存在于多数真核细胞中的一个多功能蛋白质翻译后修饰酶。它通过识别结构损伤的DNA片段而被激活，被认为是DNA损伤的感受器。它还能对许多核蛋白进行聚腺苷二磷酸核糖基化。受它修饰的蛋白质有组蛋白、RNA聚合酶、DNA聚合酶、DNA连接酶等，并通过组蛋白的ADP-核糖基化使组蛋白脱离下来，有助于修复蛋白的结合而进行DNA的损伤修复。同时，PARP又是细胞凋亡核心成员胱天蛋白酶(caspase)的切割底物。因此，它在DNA损伤修复与细胞凋亡中发挥着重要作用。由此可以推断，端锚聚合酶在癌细胞端粒结构的调控机制中有重要作用。端锚聚合酶具有自我催化的功能。端锚聚合酶有可能作为细胞内有效地检测端粒结构变化的分子感受器而起作用，其催化活性被]激活后修饰受体蛋白，进而引发一系列的级联反应。同PARP一样，端锚聚合酶很可能也是一个多受体的蛋白质，启动细胞内对端粒结构变化作出反应的信号转导机制，使端粒酶能顺利地将端粒重复片段加到染色体的末端，从而维持癌变细胞端粒结构的稳定。新近研究又发现，除端锚聚合酶与TRF1结合外，TIN2(TRF1-interacting nuclear protein 2)也同TRF1结合。TIN2是结合TRF1的一个新的核蛋白。TIN2与TRF1共存于细胞中[期的染色体上。TIN2调节TRF1的功能，对端粒的长度起负调控作用。在正常细胞中，端粒的逐渐缩短导致端粒]结合的TRF1、TIN2和端锚聚合酶的丢失，当端粒缩短到一定长度时，产生抑制生长的信号。而在肿瘤细胞中，端粒的缩短可能启动了恢复端粒酶活性的信号途径，从而使端粒保持在一定长度。